Die Translation zählt zu den wichtigsten und kompliziertesten Prozessen der modernen Biologie. Sie bedient sich einer komplexen Maschinerie mit dem Ribosom als Zentrum. Zusätzlich gibt es nicht-ribosomale Peptidsynthetasen. Wie die Evolution zur heutigen Proteinbiosynthese erfolgte, ist ein bisher ungelöstes Problem. Es müssen sich zunächst weitaus einfachere Strukturen gebildet haben, die das Verknüpfen von Aminosäuren induzieren konnten. Wie sich unkodiert Peptide und auch Oligoribonukleotide in einem präbiotischen Szenario gebildet haben konnten, wurde in der Literatur bereits beschrieben. Es gab bisher jedoch kaum Berichte über RNA-gesteuerte Prozesse, in denen Aminosäuren miteinander verknüpft werden. In diesem Zusammenhang wurde in der vorliegenden Arbeit der Frage nachgegangen, wie Oligoribonukleotide die Bildung von Peptiden beeinflussen können. Der Fokus lag dabei auf Reaktionen, bei denen eine sogenannte Peptido-RNA in einem wässrigen Kondensationspuffer gebildet wird. Im ersten Teilprojekt wurde die Diastereoselektivität der Bildung von Dipeptido-Nukleotiden untersucht. Dabei wurden Diastereomerenverhältnisse von bis zu 72:28 gefunden, wobei das homochirale Produkt überwog. Es wurde gezeigt, dass die Anwesenheit eines Ribonukleotidrestes die Kopplung von lipophilen Aminosäuren zu homochiralen Dipeptiden begünstigen kann und eine Methode zur Analyse von Diastereomeren beschrieben. Im zweiten Teil wurde untersucht, ob entworfene Oligoribonukleotid-Nanostrukturen in Form von 4-Helix-Bündeln mit unterschiedlich großen Bindungstaschen geeignete Reaktionsräume für die Bildung von Peptiden darstellen. Für Glycin und Serin wurde dabei die Bildung von Peptido-RNAs innerhalb von RNA- und DNA-Strukturen beobachtet. Phenylalanin und Tryptophan hingegen zeigten die BIldung von freien Peptiden. Somit wurde für diese aromatischen Aminosäuren eine RNA-induzierte Oligomerisation gezeigt, die in der präbiotischen Phase der Evolution eine Rolle gespielt haben könnten.